Encefalopatia espongiforme bovina
Vaca com BSE apresentando postura anormal e perda de peso| Viva, reproduza, morra Biologia |
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Doença da vaca louca , ou encefalopatia espongiforme bovina (BSE) , é umdoençaque afeta vacas. Nohumanos, a doença é chamada variante da doença de Creutzfeldt-Jakob (vCJD) .
Embora seja raro em humanos , podemos contrair a doença comendo carne infectada (mas não se preocupe, se você morrer de CJD, é muito mais provável que morra da forma não relacionada às vacas). O CJD debilita e depois mata a pessoa infectada, levando entre oito semanas e alguns anos, e é 100% fatal.
O cérebros e medula espinhal de infectadosanimaissão considerados mais infecciosos do que outras partes e, portanto, existem 'regras contra os processadores de carne bovina que usam o cérebro ou a medula espinhal do animal para fazer produtos alimentícios'.
Por causa disso, você ainda não pode doar sangue noUSOSse você estivesse noReino Unidopor mais de seis meses no total, de 1980 a 1996.
O ocasional woo comerciante ou doador de cérebro em geral virá com alguma cobertura sobre a BSE ser umestrangeirodoença, ou mais especificamente, energias estranhas.
Conteúdo
Mecanismo
Nossa melhor teoria sobre o mecanismo por trás da doença da vaca louca e outras encefalopatias espongiformes transmissíveis é que ela não é causada por umvírus ouparabactéria ouparaparasita ouuma condição congênita, mas em vez disso por um mal dobradoproteínachamado deprião.
Os príons são fascinantesmoléculas. Como todas as moléculas de proteína, são cadeias deaminoácidos. Em geral, cada molécula de proteína em seu corpo faz seu trabalho por causa de sua forma; a maneira como uma determinada cadeia de aminoácidos é 'dobrada' no espaço tridimensional determina quais tipos de outras moléculas ela pode capturar, se prender, se torcer, etc. está sendo montado de uma extremidade à outra. No entanto, em alguns casos, omesmoA cadeia de aminoácidos pode ser dobrada em uma forma muito diferente depois de montada, se for acionada pela força externa adequada. Isso tornará a molécula incapaz de cumprir o dever de sua forma anterior.
Os príons (PrP) são, aminoácido por aminoácido, idênticos a uma proteína do tecido nervoso chamada PrP. No entanto, eles são dobrados de uma maneira radicalmente diferente, o que os torna extremamente resistentes à protease, quase impermeáveis à desinfecção, e um dos, senãoaa toxina mais poderosa do mundo. Eles agem como catalisadores paraDobre PrP em novos príons.Assim, um príon irá, quando introduzido no tecido neurônico (como o tecido cerebral), criar mais PrPSc
Este comportamento quase auto-replicante levou alguns a especular se os príons deveriam ser considerados uma forma de vida (mas, como os vírus, os príons não respiram, o que, segundo algumas definições, é um requisito para a vida).
Frustrante, os príons não se quebram na presença de ácido ou calor - sua nova estrutura é muito mais estável do que PrPC. Isso significa que nem o cozimento, nem o processo de digestão podem remover os príons do cérebro de vacas infectadas.
As vacas não foram a primeira espécie conhecida a ser infectada por doenças priônicas. OovelhaA doença scrapie é agora conhecida por ser muito semelhante à doença das vacas loucas. Alcançou primeiroepidemiaproporções em vacas, no entanto, devido à prática de triturar as partes indesejáveis de uma vaca abatida (incluindo o cérebro da vaca) e alimentar outras vacas com essa farinha de proteína. Desde que o alarme soou para a doença da vaca louca, essa prática foi interrompida.
